Αναδίπλωση πρωτεΐνης

Βασικές έννοιες

Σε αυτό το σεμινάριο, θα μάθετε γιατίαναδίπλωση πρωτεΐνης είναι σημαντικό για τον τρόπο λειτουργίας μιας πρωτεΐνης. Θα μάθετε επίσης πώς μια πρωτεΐνη διπλώνει, εξηγούνται παράλληλα τα τέσσερα επίπεδα της δομής της πρωτεΐνης.

Η αναδίπλωση πρωτεΐνης είναι σημαντική για τη λειτουργία της πρωτεΐνης

Η αναδίπλωση πρωτεΐνης είναι η διαδικασία κατά την οποία μια πρωτεΐνη παίρνει το σχήμα της. Σε πολλά μαθήματα βιολογίας, λέγεται συχνά δομή=λειτουργία και οι πρωτεΐνες δεν αποτελούν εξαίρεση. Για παράδειγμα, η πρωτεΐνη αιμοσφαιρίνη παίρνει ένα συγκεκριμένο σχήμα που της επιτρέπει να μεταφέρει οξυγόνο μέσω του σώματος και το πρωτεϊνικό κολλαγόνο έχει μια διαφορετική αλλά σημαντική δομή που επιτρέπει στο δέρμα να διατηρήσει την ελαστικότητά του. Το σχήμα που παίρνει μια πρωτεΐνη είναι ζωτικής σημασίας για το πώς συμπεριφέρεται.

Περιγραφή της αναδίπλωσης πρωτεΐνης μέσω της δομής

Επίπεδα Δομής Πρωτεϊνών

Τέσσερα επίπεδα πρωτεϊνικής δομής περιγράφουν τις πρωτεΐνες. Η πιο βασική είναι η πρωτογενής δομή, η οποία περιγράφει μια αλυσίδα αμινοξέων. Η Δευτερεύουσα Δομή περιγράφει το σχηματισμό δύο κρίσιμων διαμορφώσεων:της άλφα έλικας και του βήτα πτυχωμένου φύλλου. Η τριτογενής δομή περιγράφει ευρύτερα πώς αναδιπλώνεται η πρωτεΐνη - δηλαδή πώς αλληλεπιδρούν οι δευτερεύουσες δομές και οι μη δομημένες περιοχές της πρωτεΐνης. Η Τεταρτογενής Δομή περιγράφει πώς αλληλεπιδρούν πολλές αλυσίδες πρωτεΐνης μεταξύ τους.

Κύρια ακολουθία

Το πρωτεύον επίπεδο δομής πρωτεΐνης, αν και το πιο βασικό, είναι ζωτικής σημασίας για το σχήμα που θα πάρει η πρωτεΐνη. Η κύρια αλληλουχία μιας πρωτεΐνης μπορεί να επηρεάσει όλα τα άλλα επίπεδα της δομής της πρωτεΐνης. Όταν αλλάζουν τα αμινοξέα στην αλληλουχία μιας πρωτεΐνης, είναι πιθανό η πρωτεΐνη να χάσει ή να αλλάξει το σχήμα της.

Δευτερεύουσα δομή

Η δευτερεύουσα δομή μιας πρωτεΐνης περιγράφει βασικά χαρακτηριστικά μιας διπλωμένης πρωτεΐνης:την άλφα έλικα και το βήτα πτυχωτό φύλλο. Και οι δύο αυτές δομές περιέχουν δεσμούς υδρογόνου, αλλά διαφέρουν ως προς το πού σχηματίζονται οι δεσμοί υδρογόνου.

Alpha Helix

Μια άλφα έλικα είναι ένας κλώνος αμινοξέων που είναι διατεταγμένοι σε ένα πηνίο, σαν το πηνίο του DNA. Οι δεσμοί υδρογόνου δημιουργούνται από το καρβονυλικό οξυγόνο και η ομάδα αμιδίου τέσσερις θέσεις μακριά (δεν απεικονίζεται).

Φύλλα Beta

Τα φύλλα βήτα είναι κλώνοι αμινοξέων που ευθυγραμμίζονται μεταξύ τους, δημιουργώντας ένα μεγάλο φύλλο συνδεδεμένων αμινοξέων. Οι κλώνοι σε ένα βήτα πτυχωμένο φύλλο μπορούν να έχουν είτε την ίδια κατεύθυνση είτε εναλλασσόμενη κατεύθυνση, δημιουργώντας παράλληλα και αντιπαράλληλα φύλλα βήτα-αντίστοιχα.

Τριτοβάθμια δομή

Η συζήτησή μας για τη δευτερογενή δομή μας εισήγαγε στις ομάδες καρβονυλίου και αμινοξέων (που υπάρχουν σε όλα τα αμινοξέα) και στον δεσμό υδρογόνου. Κατά τη δημιουργία ακόμη πιο μοναδικών διατάξεων αμινοξέων, σχηματίζονται ακόμη περισσότεροι τύποι αλληλεπιδράσεων. Οι ομάδες καρβονυλίου και αμίνης στις πρωτεΐνες μπορούν να αλληλεπιδράσουν μεταξύ τους με πιο σύνθετους τρόπους και μπορούν επίσης να αλληλεπιδράσουν με άλλα χημικά χαρακτηριστικά που είναι μοναδικά για κάθε αμινοξύ, που υπάρχουν στις ομάδες R. Αλληλεπιδράσεις όπως οι ηλεκτροστατικές αλληλεπιδράσεις και οι δισουλφιδικοί δεσμοί συνήθως συγκρατούν μια δομή πρωτεΐνης μαζί.

Ηλεκτροστατικές αλληλεπιδράσεις

Ηλεκτροστατικές αλληλεπιδράσεις σχηματίζονται μεταξύ ατόμων ή μορίων με βάση το φορτίο. Οι πλευρικές αλυσίδες αμινοξέων, ή οι ομάδες R, έχουν θετικό φορτίο, όπως η λυσίνη, αρνητικό φορτίο, όπως το ασπαρτικό οξύ ή είναι ουδέτερες όπως η γλυκίνη. Τα θετικά φορτισμένα αμινοξέα προσελκύουν αρνητικά φορτισμένα αμινοξέα. Γενικότερα, οι θετικές περιοχές σε μια πρωτεΐνη προσελκύουν αρνητικές περιοχές.

Υδροφοβικές αλληλεπιδράσεις

Οι υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις περιγράφουν την τάση για τα υδρόφοβα υπολείμματα (μη πολικά) να έχουν λιγότερη αλληλεπίδραση με το νερό από τα πιο υδρόφιλα (πολικά, όπως το νερό) αντίστοιχά τους. Τα αμινοξέα που δεν έχουν φορτίο και κατά τα άλλα είναι μη πολικά τείνουν να «συσσωρεύονται», αφήνοντας τα πολικά υπολείμματα πιο ανοιχτά για να αλληλεπιδράσουν με το νερό και άλλες πολικές ουσίες.

Δισουλφιδικοί δεσμοί

Οι δισουλφιδικοί δεσμοί είναι ομοιοπολικοί δεσμοί μεταξύ ατόμων θείου, που συνήθως βρίσκονται στο αμινοξύ, την Κυστεΐνη. Ονομάζονται επίσης δισουλφιδικοί δεσμοί ή γέφυρες, συμβάλλουν με έναν άλλο τρόπο για να σχηματιστούν συνδέσεις μεταξύ των αμινοξέων σε μια πρωτεΐνη και συμβάλλουν στην αναδίπλωση των πρωτεϊνών.

Τεταρτογενής Δομή

Η τεταρτοταγής δομή περιγράφει πώς αλληλεπιδρούν δύο κλώνοι αμινοξέων ή δύο πρωτεϊνών μεταξύ τους. Οι ίδιες αλληλεπιδράσεις που είναι υπεύθυνες για τη σταθεροποίηση της τριτοταγούς δομής μιας πρωτεΐνης βοηθούν επίσης τις πρωτεΐνες να αλληλεπιδρούν στην τεταρτοταγή δομή.

Τι επηρεάζει το δίπλωμα πρωτεΐνης;

Με όλες τις συγκεκριμένες αλληλεπιδράσεις που υπάρχουν μέσα σε μια διπλωμένη πρωτεΐνη, μπορεί να είναι λογικό ότι οι πρωτεΐνες είναι σταθερές μόνο υπό ορισμένες συνθήκες. Μια πρωτεΐνη μπορεί να χάσει το σχήμα ή να μετουσιωθεί λόγω της θερμότητας, του pH, της αλατότητας (η ποσότητα του άλατος που υπάρχει) και της παρουσίας άλλων μορίων. Όπως αναφέρθηκε προηγουμένως, αλλαγές στην πρωτογενή δομή ή μεταλλάξεις μπορούν επίσης να επηρεάσουν τον τρόπο με τον οποίο αναδιπλώνεται μια πρωτεΐνη.

Περαιτέρω ανάγνωση

• Πρωτεΐνες και αμινοξέα
• Τι είναι η χρωματογραφία;
• Τι είναι οι δεσμοί υδρογόνου;
• Ιωνικοί δεσμοί έναντι ομοιοπολικών δεσμών
• Πολικοί δεσμοί και μη πολικοί δεσμοί και μόρια