Δομή Πρωτεϊνών

Εισαγωγή

Τα ασπράδια αυγών περιλαμβάνουν τεράστιες ποσότητες πρωτεϊνών γνωστών ως αλβουμίνες και οι λευκωματίνες έχουν συνήθως ένα ξεχωριστό τρισδιάστατο σχήμα ως αποτέλεσμα του σχηματισμού δεσμών μεταξύ διαφορετικών αμινοξέων στην πρωτεΐνη. Ως αποτέλεσμα της θέρμανσης, αυτές οι συνδέσεις σπάνε, εκθέτοντας υδρόφοβα (που μισούν το νερό) αμινοξέα που προηγουμένως ήταν κρυμμένα στο εσωτερικό της πρωτεΐνης1,2. Ενώ προσπαθείτε να ξεφύγετε από το νερό που τα περιβάλλει στο ασπράδι του αυγού, τα υδρόφοβα αμινοξέα θα προσκολληθούν το ένα με το άλλο, με αποτέλεσμα να σχηματιστεί ένα δίκτυο πρωτεϊνών που παρέχει τη δομή του λευκού αυγού ενώ το καθιστά λευκό και αδιαφανές.

Ο σχηματισμός ενός πεπτιδικού δεσμού (-CO-NH) μεταξύ της ομάδας αμίνης ενός μορίου και της ομάδας καρβοξυλίου του επόμενου μορίου ακολουθείται από την εξάλειψη ενός μορίου νερού από την αντίδραση. Από όλες τις άλλες απόψεις, αυτός είναι ένας δεσμός αμιδίου. Όταν σχηματίζονται πεπτιδικοί δεσμοί μεταξύ αμινοξέων που έχουν μήκος πάνω από 10 αμινοξέα, σχηματίζεται η προκύπτουσα πολυπεπτιδική αλυσίδα. Όταν η μάζα μιας πολυπεπτιδικής αλυσίδας υπερβαίνει τα 10000u και ο αριθμός των αμινοξέων στην αλυσίδα υπερβαίνει τα 100, παίρνουμε αυτό που είναι γνωστό ως πρωτεΐνη.

Η δομή μιας πρωτεΐνης είναι κρίσιμη για την ικανότητά της να εκτελεί τη δουλειά της. Για να κατανοήσουμε πώς μια πρωτεΐνη επιτυγχάνει το τελικό της σχήμα ή διαμόρφωση, πρέπει πρώτα να κατανοήσουμε τα τέσσερα στάδια της δομής της πρωτεΐνης:πρωτογενή, δευτερογενή, τριτογενή και τεταρτοταγή δομή.

Κύρια δομή

• Η κύρια δομή των πρωτεϊνών ορίζεται ως η ακριβής διάταξη των αμινοξέων που αποτελούν την αλυσίδα τους.
• Η ακριβής αλληλουχία των πρωτεϊνών είναι κρίσιμη επειδή επηρεάζει την τελική πτυχή και, κατά συνέπεια, τη λειτουργία της πρωτεΐνης μόλις συντεθεί.
• Οι πρωτεΐνες σχηματίζονται μέσω της σύνδεσης μεγάλου αριθμού πολυπεπτιδικών αλυσίδων. Αυτές οι αλυσίδες περιλαμβάνουν αμινοξέα που έχουν οργανωθεί σε μια ακριβή αλληλουχία που είναι διακριτή για τη συγκεκριμένη πρωτεΐνη. Οποιαδήποτε αλλαγή στην αλληλουχία μιας πρωτεΐνης έχει αντίκτυπο σε ολόκληρη την πρωτεΐνη.

Η αλληλουχία αμινοξέων που περιέχεται μέσα στην πολυπεπτιδική αλυσίδα είναι κρίσιμη για τη σωστή λειτουργία της πρωτεΐνης. Αυτή η αλληλουχία κωδικοποιείται στον γενετικό κώδικα του μορίου του DNA. Μια μετάλλαξη στο DNA που οδηγεί σε αλλαγή στην αλληλουχία αμινοξέων μπορεί να έχει επίδραση στην ικανότητα της πρωτεΐνης να λειτουργεί. Η αλληλουχία αμινοξέων στην πολυπεπτιδική αλυσίδα μιας πρωτεΐνης χρησιμεύει ως το κύριο δομικό στοιχείο της πρωτεΐνης. Για να φανταστούμε τις πρωτεΐνες ως στολίδια χριστουγεννιάτικων δέντρων, η κύρια δομή τους θα μπορούσε να θεωρηθεί ως η σειρά με την οποία διαφορετικές μορφές και ποικιλίες σκασμένου αραβοσίτου δένονται μεταξύ τους για να σχηματίσουν μια γιρλάντα χριστουγεννιάτικου δέντρου.

Η πρωταρχική δομή μιας πρωτεΐνης διατηρείται από ομοιοπολικούς πεπτιδικούς δεσμούς, οι οποίοι σχηματίζονται μεταξύ των αμινοξέων και τα συνδέουν. Η κύρια δομή της ινσουλίνης, η οποία ήταν η πρώτη πρωτεΐνη που προσδιορίστηκε η αλληλουχία.

Οι βιοχημικοί απαριθμούν συχνά τα αμινοξέα που ξεκινούν στο αμινοτελικό άκρο των πολυπεπτιδικών αλυσίδων ως θέμα συνήθειας.

Όλες οι γνωστές γενετικές ασθένειες, όπως η κυστική ίνωση, η δρεπανοκυτταρική αναιμία, ο αλμπινισμός και άλλες, παράγονται από μεταλλάξεις που δημιουργούν αλλαγές στις πρωτογενείς πρωτεϊνικές δομές, οι οποίες με τη σειρά τους προκαλούν αλλαγές στις δευτερογενείς, τριτογενείς και πιθανότατα τριμηνιαίες πρωτεϊνικές δομές.

Τα αμινοξέα είναι μικροσκοπικές χημικές ενώσεις που αποτελούνται από έναν χειρόμορφο άνθρακα και τέσσερις υποκαταστάτες, οι οποίοι συνδέονται μεταξύ τους. Μόνο το τέταρτο αμινοξύ έχει μια πλευρική αλυσίδα που διαφέρει από τα άλλα αμινοξέα.

Δευτερογενής Δομή Πρωτεΐνης

Στην περίπτωση των πρωτεϊνών, η δευτερογενής δομή αναφέρεται στις διπλωμένες δομές που αναπτύσσονται μέσα σε ένα πολυπεπτίδιο ως αποτέλεσμα των αλληλεπιδράσεων μεταξύ των ατόμων στη ραχοκοκαλιά.

• Οι πρωτεΐνες δεν υπάρχουν ως απλές αλυσίδες πολυπεπτιδίων, όπως συνήθως πιστεύεται.
• Η αλληλεπίδραση μεταξύ των ομάδων αμίνης και καρβοξυλίου του πεπτιδικού δεσμού είναι συνήθως υπεύθυνη για την αναδίπλωση αυτών των πολυπεπτιδικών αλυσίδων.
• Η δομή είναι το σχήμα στο οποίο μπορεί να βρεθεί μια μακριά πολυπεπτιδική αλυσίδα.
• Βρίσκεται ότι εμφανίζονται σε δύο βασικά είδη δομών:δομές έλικας και πτυχωτές δομές φύλλων. Οι δομές έλικας είναι ο πιο κοινός τύπος δομής.
• Αυτή η δομή σχηματίζεται ως αποτέλεσμα της κανονικής αναδίπλωσης της ραχοκοκαλιάς της πολυπεπτιδικής αλυσίδας, η οποία προκαλείται από δεσμούς υδρογόνου μεταξύ της ομάδας -CO και της ομάδας -NH του πεπτιδικού δεσμού.
• Από την άλλη πλευρά, τμήματα της αλυσίδας πρωτεΐνης μπορεί να αναπτύξουν τη δική τους τοπική πτυχή, η οποία είναι πιο απλή και συνήθως παίρνει το σχήμα μιας σπείρας, ενός διευρυμένου σχήματος ή ενός βρόχου. Αυτό είναι γνωστό ως τοπική πτυχή. Τα δευτερεύοντα στοιχεία είναι τοπικές πτυχές που συμβάλλουν στο σχηματισμό της δευτερογενούς δομής της πρωτεΐνης.

(α) α – Έλικας:

Η έλικα είναι ένας από τους πιο συνηθισμένους τρόπους με τους οποίους μια πολυπεπτιδική αλυσίδα σχηματίζει όλους τους πιθανούς δεσμούς υδρογόνου στρίβοντας σε μια δεξιόστροφη βίδα, με την ομάδα -NH κάθε υπολείμματος αμινοξέος να συνδέεται με υδρογόνο με το -CO της γειτονικής στροφής η έλικα. Η έλικα είναι ένας από τους πιο συνηθισμένους τρόπους με τους οποίους μια πολυπεπτιδική αλυσίδα σχηματίζει όλους τους πιθανούς δεσμούς υδρογόνου στρίβοντας σε μια δεξιόστροφη βίδα. Οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες σχημάτισαν μια δεξιόστροφη βίδα ως αποτέλεσμα της συστροφής.

(β) β – πτυχωτό φύλλο:

Σε αυτή τη διαμόρφωση είναι που οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες τεντώνονται η μία δίπλα στην άλλη και μετά συνδέονται μεταξύ τους με διαμοριακούς δεσμούς υδρογόνου. Σε όλη αυτή τη δομή, όλες οι πεπτιδικές αλυσίδες εκτείνονται σχεδόν στη μέγιστη έκτασή τους πριν στοιβάζονται η μία πάνω στην άλλη, η οποία συγκρατείται μεταξύ τους με διαμοριακούς δεσμούς υδρογόνου. Οι πτυχωτές πτυχές των κουρτινών θυμίζουν τη δομή του πτυχωμένου φύλλου, γι' αυτό και ονομάζεται πτυχωτό φύλλο.

Τριτογενής Δομή Πρωτεΐνης

• Αυτή η δομή σχηματίζεται ως αποτέλεσμα του πιο σφιχτού διπλώματος της δευτερεύουσας δομής της πρωτεΐνης.
• δεσμοί H, ηλεκτροστατικές δυνάμεις, δισουλφιδικές συνδέσεις και δυνάμεις Vander Waals συνεργάζονται για να διατηρήσουν τη σταθερότητα αυτής της κρυσταλλικής δομής
• Η τριτοταγής δομή των πρωτεϊνών αντιπροσωπεύει τη συνολική αναδίπλωση των πολυπεπτιδικών αλυσίδων, καθώς και την αναδίπλωση της δευτερεύουσας δομής πιο κάτω από τη γραμμή.
• Είναι υπεύθυνο για το σχηματισμό δύο πρωταρχικών μοριακών σχημάτων:ινώδους και σφαιρικού.
• Οι δεσμοί υδρογόνου, οι δισουλφιδικοί δεσμοί, οι δυνάμεις έλξης van der Waals και οι ηλεκτροστατικές δυνάμεις έλξης είναι οι κύριες δυνάμεις που βοηθούν στη διατήρηση των δευτερογενών και τριτογενών δομών των πρωτεϊνών.

Τεταρτοταγής Δομή Πρωτεΐνης

Στην τεταρτογενή δομή, η χωρική διάταξη διαφόρων τριτογενών δομών έχει ως αποτέλεσμα το σχηματισμό μιας νέας δομής. Ορισμένες πρωτεΐνες αποτελούνται από δύο ή περισσότερες πολυπεπτιδικές αλυσίδες, οι οποίες αναφέρονται ως υπομονάδες, οι οποίες συνδέονται μεταξύ τους. Η τετραγωνική δομή είναι ο όρος που χρησιμοποιείται για να περιγράψει τη χωρική διάταξη αυτών των υπομονάδων σε σχέση μεταξύ τους. Η ακριβής αλληλουχία αμινοξέων κάθε πρωτεΐνης την αναγκάζει να αναδιπλωθεί στη δική της μοναδική και βιολογικά ενεργή τρισδιάστατη πτυχή, η οποία αναφέρεται ως η τριτογενής δομή στην επιστημονική κοινότητα. Διάφοροι συνδυασμοί δευτερογενών στοιχείων συνθέτουν πρωτεΐνες, μερικές από τις οποίες είναι απλές και άλλες πιο πολύπλοκες στη σύνθεσή τους. Στην περίπτωση των πρωτεϊνών, οι τομείς είναι τμήματα της πρωτεϊνικής αλυσίδας που έχουν τη δική τους τρισδιάστατη πτυχή και μπορούν να αντιστοιχιστούν σε μια συγκεκριμένη λειτουργία. Αυτές θεωρούνται πλέον ως τα δομικά και λειτουργικά δομικά στοιχεία των πρωτεϊνών, τόσο ως προς την εξέλιξη όσο και ως προς τη λειτουργία.

Πολλές πρωτεΐνες, η πλειοψηφία των οποίων είναι ένζυμα, περιέχουν οργανικά ή ανόργανα συστατικά που είναι απαραίτητα για τη δράση και τη σταθερότητά τους παρουσία νερού. Ως αποτέλεσμα, η μελέτη της εξέλιξης των πρωτεϊνών όχι μόνο παρέχει δομική γνώση, αλλά χρησιμεύει επίσης για τη σύνδεση πρωτεϊνών από διάφορα τμήματα του μεταβολισμού μεταξύ τους.

Συμπέρασμα

Οι πρωτεΐνες κατασκευάζονται από αλυσίδες αμινοξέων, οι οποίες στη συνέχεια διπλώνονται σε συγκεκριμένες τρισδιάστατες διαμορφώσεις. Ο σχηματισμός δεσμών μέσα στα μόρια πρωτεΐνης βοηθά στη σταθεροποίηση της δομής τους και οι τελικές διπλωμένες μορφές πρωτεϊνών ταιριάζουν καλά στους αντίστοιχους ρόλους τους. Οι μεμονωμένες πρωτεΐνες διακρίνονται από το συγκεκριμένο σχήμα και τη δομή τους. Οι πρωτεΐνες συνεργάζονται με πολύπλοκο και συντονισμένο τρόπο για να διατηρήσουν και να υποστηρίξουν την ανθρώπινη ύπαρξη. Με άλλα λόγια, η κατανόηση των λειτουργιών των πρωτεϊνών μπορεί να μας δώσει ενδείξεις για το ερώτημα "Τι είναι η ζωή;" και η προσεκτική εξέταση των δομών τους μπορεί να δείξει πώς λειτουργούν.