Διαφορά μεταξύ Alpha Helix και Beta πτυχωτό φύλλο

Κύρια διαφορά – Alpha Helix και Beta πτυχωτό φύλλο

Οι πλάκες άλφα έλικας και βήτα είναι δύο διαφορετικές δευτερεύουσες δομές πρωτεΐνης. Η άλφα έλικα είναι μια δεξιά περιελιγμένη ή σπειροειδής διαμόρφωση πολυπεπτιδικών αλυσίδων. Στην άλφα έλικα, κάθε ραχοκοκαλιά ομάδα N-H δωρίζει έναν δεσμό υδρογόνου στη βασική ομάδα C=O, η οποία τοποθετείται σε τέσσερα υπολείμματα πριν. Εδώ, δεσμοί υδρογόνου εμφανίζονται μέσα σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα για να δημιουργήσουν μια ελικοειδή δομή. Τα φύλλα βήτα αποτελούνται από κλώνους βήτα που συνδέονται πλευρικά με τουλάχιστον δύο ή τρεις δεσμούς υδρογόνου. σχηματίζουν ένα γενικά στριμμένο, πτυχωτό φύλλο. Σε αντίθεση με την άλφα έλικα , δεσμοί υδρογόνου σε φύλλα βήτα σχηματίζονται μεταξύ των ομάδων N-H στη ραχοκοκαλιά ενός κλώνου και των ομάδων C=O στη ραχοκοκαλιά των παρακείμενων κλώνων . Αυτή είναι η κύρια διαφορά μεταξύ Alpha Helix και Beta πτυχωτό φύλλο.

Τι είναι η άλφα έλικα

Οι πρωτεΐνες αποτελούνται από πολυπεπτιδικές αλυσίδες και χωρίζονται σε διάφορες κατηγορίες όπως πρωτογενείς, δευτερογενείς, τριτοταγείς και τεταρτοταγείς, ανάλογα με το σχήμα της αναδίπλωσης της πολυπεπτιδικής αλυσίδας . Οι α-έλικες και τα βήτα πτυχωμένα φύλλα είναι οι δύο δευτερεύουσες δομές που συναντώνται συχνότερα μιας πολυπεπτιδικής αλυσίδας.

Η άλφα-ελικοειδής δομή των πρωτεϊνών σχηματίζεται λόγω του δεσμού υδρογόνου μεταξύ των αμιδικών και καρβονυλικών ομάδων της ραχοκοκαλιάς. Αυτό είναι ένα δεξιόστροφο πηνίο, το οποίο τυπικά περιέχει 4 έως 40 υπολείμματα αμινοξέων στην πολυπεπτιδική αλυσίδα. Το παρακάτω σχήμα απεικονίζει τη δομή της άλφα έλικας.

Σχηματίζονται δεσμοί υδρογόνου μεταξύ μιας ομάδας N-H ενός υπολείμματος αμινοξέος με μια ομάδα C=O ενός άλλου αμινοξέος, το οποίο τοποθετείται σε 4 υπολείμματα νωρίτερα. Αυτοί οι δεσμοί υδρογόνου είναι απαραίτητοι για τη δημιουργία της άλφα ελικοειδούς δομής και κάθε πλήρης στροφή της έλικας έχει 3,6 αμινο κατάλοιπα.

Τα αμινοξέα των οποίων οι ομάδες R είναι πολύ μεγάλες (π.χ. τρυπτοφάνη, τυροσίνη) ή πολύ μικρές (δηλαδή γλυκίνη) αποσταθεροποιούν τις α-έλικες. Η προλίνη επίσης αποσταθεροποιεί τις α-έλικες λόγω της ακανόνιστης γεωμετρίας της. Η R-ομάδα του συνδέεται ξανά με το άζωτο της αμιδικής ομάδας και προκαλεί στερική παρεμπόδιση. Επιπλέον, η έλλειψη υδρογόνου στο άζωτο της Προλίνης το εμποδίζει να συμμετάσχει στους δεσμούς υδρογόνου. Εκτός από αυτό, η σταθερότητα της άλφα έλικας εξαρτάται από τη διπολική ροπή ολόκληρης της έλικας, η οποία προκαλείται λόγω μεμονωμένων διπόλων ομάδων C=O που εμπλέκονται στους δεσμούς υδρογόνου. Οι σταθερές α-έλικες συνήθως τελειώνουν με ένα φορτισμένο αμινοξύ για την εξουδετέρωση της διπολικής ροπής.

Ένα μόριο αιμοσφαιρίνης, το οποίο έχει τέσσερις υπομονάδες δέσμευσης αίμης, καθεμία από τις οποίες αποτελείται κυρίως από α-έλικες.

Τι είναι το φύλλο πτυχωτό beta

Τα φύλλα με πτυχώσεις βήτα είναι ένας άλλος τύπος δευτερογενούς δομής πρωτεΐνης. Τα φύλλα βήτα αποτελούνται από κλώνους βήτα που συνδέονται πλευρικά με τουλάχιστον δύο ή τρεις δεσμούς ραχοκοκαλιάς υδρογόνου, σχηματίζοντας ένα γενικά στριμμένο, πτυχωτό φύλλο. Γενικά, ένας βήτα κλώνος περιέχει 3 έως 10 υπολείμματα αμινοξέων και αυτοί οι κλώνοι είναι διατεταγμένοι δίπλα σε άλλους βήτα κλώνους ενώ σχηματίζουν εκτεταμένο δίκτυο δεσμών υδρογόνου. Εδώ, οι ομάδες N-H στη ραχοκοκαλιά ενός κλώνου δημιουργούν δεσμούς υδρογόνου με τις ομάδες C=O στη ραχοκοκαλιά των παρακείμενων κλώνων. Δύο άκρα της πεπτιδικής αλυσίδας μπορούν να αντιστοιχιστούν στο Ν-άκρο και στο C-άκρο προκειμένου να απεικονιστεί η κατεύθυνση. Το Ν-άκρο υποδεικνύει το ένα άκρο της πεπτιδικής αλυσίδας, όπου είναι διαθέσιμη ελεύθερη ομάδα αμίνης. Ομοίως, το C-άκρο αντιπροσωπεύει το άλλο τερματικό της πεπτιδικής αλυσίδας, όπου είναι διαθέσιμη ελεύθερη καρβοξυλική ομάδα.

Οι παρακείμενοι β κλώνοι μπορούν να σχηματίσουν δεσμούς υδρογόνου σε αντιπαράλληλες, παράλληλες ή μικτές διατάξεις. Στην αντιπαράλληλη διάταξη, το Ν-άκρο μιας βάσης είναι δίπλα στο C-άκρο της επόμενης βάσης. Σε μια παράλληλη διάταξη, το Ν-άκρο των παρακείμενων κλώνων είναι προσανατολισμένα προς την ίδια κατεύθυνση. Το παρακάτω σχήμα απεικονίζει τη δομή και το σχέδιο δεσμών υδρογόνου των παράλληλων και αντιπαράλληλων βήτα κλώνων.

α) αντιπαράλληλο
β) παράλληλη

Διαφορά μεταξύ Alpha Helix και Beta πτυχωτό φύλλο

Σχήμα

Alpha Helix:  Το Alpha Helix είναι μια δεξιά περιελιγμένη δομή που μοιάζει με ράβδο.

Βήτα πτυχωτό φύλλο: Το φύλλο beta είναι μια δομή σαν φύλλο.

Σχηματισμός

Alpha Helix:  Σχηματίζονται δεσμοί υδρογόνου εντός της πολυπεπτιδικής αλυσίδας προκειμένου να δημιουργηθεί μια ελικοειδής δομή.

Φύλλο πτυχωτό beta:  Τα φύλλα βήτα σχηματίζονται με σύνδεση δύο ή περισσότερων κλώνων βήτα με δεσμούς Η.

Ομόλογα

Alpha Helix:  Η άλφα έλικα έχει σχήμα n + 4 H-δεσμών. δηλ. σχηματίζονται δεσμοί υδρογόνου μεταξύ της ομάδας N-H ενός υπολείμματος αμινοξέος με την ομάδα C=O ενός άλλου αμινοξέος, το οποίο τοποθετείται σε 4 υπολείμματα νωρίτερα.

Βήτα πτυχωτό φύλλο:  Οι δεσμοί υδρογόνου σχηματίζονται μεταξύ των γειτονικών ομάδων N-H και C=O των γειτονικών πεπτιδικών αλυσίδων.

-R ομάδα

Alpha Helix:  -Οι R ομάδες των αμινοξέων προσανατολίζονται έξω από την έλικα.

Βήτα πτυχωτό φύλλο: -Οι ομάδες R κατευθύνονται τόσο στο εσωτερικό όσο και στο εξωτερικό του φύλλου.

Αριθμός

Alpha Helix:  Αυτό μπορεί να είναι μια ενιαία αλυσίδα.

Φύλλο πτυχωτό beta:  Αυτό δεν μπορεί να υπάρχει ως ενιαίο σκέλος βήτα. πρέπει να υπάρχουν δύο ή περισσότερα.

Πληκτρολογήστε

Alpha Helix: Αυτό έχει μόνο έναν τύπο.

Βήτα πτυχωτό φύλλο: Αυτό μπορεί να είναι παράλληλο, αντιπαράλληλο ή μεικτό.

Ποιότητα

Alpha Helix: 100 περιστροφή, 3,6 υπολείμματα ανά στροφή και 1,5 Α άνοδος από έναν άνθρακα άλφα στον δεύτερο 

Φύλλο πτυχωτό beta:  3.5 Αύξηση μεταξύ των υπολειμμάτων

Αμινοξύ

Alpha Helix:  Η άλφα έλικα προτιμά τις πλευρικές αλυσίδες αμινοξέων, οι οποίες μπορούν να καλύψουν και να προστατεύσουν τους δεσμούς Η ραχοκοκαλιάς στον πυρήνα της έλικας.
Βήτα πτυχωτό φύλλο:  Η εκτεταμένη δομή αφήνει τον μέγιστο ελεύθερο χώρο για τις πλευρικές αλυσίδες αμινοξέων. Επομένως, τα αμινοξέα με μεγάλες ογκώδεις πλευρικές αλυσίδες προτιμούν τη δομή του φύλλου βήτα.

Προτίμηση 

Alpha Helix:  Η άλφα έλικα προτιμά τα αμινοξέα Ala, Leu, Met, Phe, Glu, Gln, His, Lys, Arg.

Φύλλο πτυχωτό beta:  Το φύλλο beta προτιμά Tyr, Trp, (Phe, Met), Ile, Val, Thr, Cys.